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Des chercheurs de l’Université de Dundee ont découvert une enzyme qui, selon eux, pourrait jouer un rôle clé dans la prévention des infections aux streptocoques du groupe A qui causent plus de 500 000 décès chaque année dans le monde, et qui peuvent s’attaquer autant aux personnes âgées qu’aux jeunes enfants. Dans les pays les plus pauvres, cette bactérie peut causer des ravages, car les soins de santé ne sont pas aussi développés que dans les pays riches.

S’attaquer aux infections aux streptocoques du groupe A

Les streptocoques du groupe A peuvent entraîner des maladies telles que le streptocoque de la gorge, la scarlatine, la septicémie et le syndrome de choc toxique, ainsi que plusieurs maladies auto-immunes à long terme comme des rhumatismes articulaires aigus, et de l’érythème noueux, avec des taux de mortalité élevés.
En collaboration avec des collègues de l’Université d’Édimbourg et de l’Académie des sciences de Russie, les chercheurs de Dundee ont découvert une enzyme nécessaire à la production d’un glucide à la surface de la bactérie streptococcique qui lui permet d’infecter les humains et les animaux.
Les recherches de l’équipe, dirigée par le Dr Helge Dorfmueller, révèlent de nouvelles possibilités d’inhiber cette enzyme et, en fin de compte, de combattre les infections à streptocoques du groupe A. Le fait que cette enzyme agit par un nouveau mécanisme d’action que l’on retrouve également chez d’autres espèces de streptocoques augmente l’impact et la pertinence de cette découverte.
Le Dr Dorfmueller a déclaré : « le streptocoque de la gorge est l’infection à streptocoque du groupe A la plus fréquente et peut souvent être combattue par le système immunitaire de l’organisme. Malheureusement, la même bactérie cause également une pléthore de maladies graves et potentiellement mortelles, comme la septicémie et le syndrome de choc toxique.

Une enzyme qui initie la synthèse de l’enrobage bactérien

« Nous savions que l’enrobage des glucides était une composante essentielle du groupe A des streptocoques, mais nous voulions en savoir plus sur son fonctionnement. Ce que nous avons maintenant démontré, c’est que cette enzyme initie la synthèse de l’enrobage bactérien. Étonnamment, nous avons aussi découvert que cette enzyme remplit la même fonction dans de nombreux autres types de streptocoques.
Cela inclut les streptocoques du groupe B, qui peuvent causer de graves infections chez les nouveau-nés, et les streptocoques des groupes C et G qui causent des maladies similaires à celles du groupe A, y compris la bactériémie et l’endocardite, chez les humains et les animaux. »
L’enzyme nouvellement découverte, appelée α-D-GlcNAc-β-1,4-L-rhamnosyltransférase, n’est pas présente chez l’homme ou l’animal, offrant ainsi une nouvelle opportunité pour développer des médicaments efficaces contre ces bactéries.
En outre, la résistance aux antimicrobiens est un problème mondial, et les antibiotiques existants ne fonctionnent pas dans environ 20 % des cas d’infections aux streptocoques des poumons. L’objectif à long terme de l’équipe est d’aider au développement d’une nouvelle classe de médicaments antimicrobiens qui pourraient inhiber ou réduire complètement l’activité de cette enzyme.

Mettre au point un médicament pour inhiber cette enzyme

La prochaine étape vers cet objectif consistera à travailler avec l’Unité de découverte de médicaments de l’Université pour mettre au point des composés qui pourront cibler cette enzyme.
Azul un des chercheurs explique : « si vous imaginez une balle de tennis, ce glucide serait la couche de fourrure qui recouvre la balle. Cette couche est un composant structurel essentiel de la cellule et est utilisée par la bactérie pour faciliter l’infection. Dans notre récente étude , nous démontrons comment cette protéine initie la production de ce glucide par un mécanisme jamais décrit auparavant. »
« Nos recherches nous permettent de cibler cette étape enzymatique pour la découverte de médicaments. Par exemple, ces découvertes peuvent devenir la pierre angulaire du développement potentiel d’un nouveau composé pour inhiber les streptocoques, menant à de nouvelles stratégies thérapeutiques. Parce que cette étape est exclusive aux bactéries, les composés ciblant cette enzyme devraient avoir un minimum d’effets hors cible. »
Cette recherche a été publiée dans Journal of Biological Chemistry.
Source : University of Dundee
Crédit photo : Pixabay