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Chez les personnes atteintes de la maladie d’Alzheimer, une protéine appelée bêta-amyloïde s’agglomère dans le cerveau pour former des plaques qui perturbent les processus normaux du cerveau. Des dépôts de bêta-amyloïde ont également été trouvés dans les intestins des personnes qui sont mortes de cette maladie, mais ils ont été généralement négligés.

Des dépôts de bêta-amyloïde dans les intestins

John Rudd, de l’université chinoise de Hong Kong, et ses collègues se sont demandé si la bêta-amyloïde trouvée dans le cerveau des personnes atteintes de la maladie d’Alzheimer pouvait provenir à l’origine de leurs intestins. Pour tester cette idée, les chercheurs ont injecté de petites quantités de cette protéine dans le tractus gastro-intestinal de souris. La bêta-amyloïde avait un marqueur fluorescent attaché pour qu’ils puissent voir où elle allait.

Cette protéine a été rapidement absorbée par le groupe complexe de neurones qui tapissent les intestins, que l’on appelle parfois le « second cerveau » du corps. Un an plus tard, la bêta-amyloïde avait migré vers le haut du nerf vague, qui relie l’intestin et le cerveau, et dans le cerveau des souris.

Après l’entrée de la bêta-amyloïde dans le cerveau, les souris ont présenté des problèmes de mémoire à court et à long terme qui rappellent ceux observés chez les personnes atteintes de la maladie d’Alzheimer.

Le rôle exact de la bêta-amyloïde dans le cerveau dans la cause des symptômes de la maladie d’Alzheimer n’est toujours pas clair, mais si cette protéine migre de l’intestin, il pourrait être possible de prévenir ou de retarder cette maladie en éliminant la bêta-amyloïde avant qu’elle ne se propage au cerveau, explique M. Rudd. « Même si seulement une partie de la charge de la bêta-amyloïde dans le cerveau provient du tractus gastro-intestinal, l’arrêt ou le ralentissement pourrait donner aux gens un ou deux ans de plus », dit-il.

Bryce Vissel, de l’université de technologie de Sydney, en Australie, affirme que cette idée est plausible, mais qu’il faut plus de preuves. « La maladie d’Alzheimer peut probablement être causée de différentes façons, donc peut-être qu’un sous-ensemble de la maladie d’Alzheimer pourrait survenir par un mécanisme comme celui-ci, mais c’est juste une possibilité intéressante à ce stade », dit-il.

Ces plaques piègeraient les bactéries et virus toxiques

Une question se pose : pourquoi la bêta-amyloïde pourrait-elle s’accumuler dans l’intestin au départ ? Dans le cerveau, des preuves de plus en plus nombreuses suggèrent que des plaques de bêta-amyloïde se forment pour piéger les bactéries et les virus toxiques qui migrent d’autres parties du corps.

Cela pourrait expliquer pourquoi les personnes atteintes d’une maladie bactérienne des gencives et du virus de l’herpès simplex sont plus susceptibles de développer la maladie d’Alzheimer. La bêta-amyloïde peut également être produite dans l’intestin pour lutter contre les bactéries et les virus toxiques qui pénètrent dans le système digestif, mais cela reste hypothétique, explique M. Rudd.

Les conclusions de l’équipe font écho à de récentes recherches chez les babouins, qui montrent qu’une protéine appelée alpha-synucléine, qui s’agglutine dans le cerveau des personnes atteintes de la maladie de Parkinson, peut également se propager de l’intestin au cerveau. L’intestin est de plus en plus reconnu comme un point de départ potentiel pour toute une série de maladies, car il constitue une fenêtre sur l’environnement du corps, explique M. Rudd.

Prouver que la maladie d’Alzheimer peut commencer dans l’intestin sera difficile, mais une première étape pourrait consister à mesurer les niveaux de la bêta-amyloïde dans l’intestin de personnes d’âge moyen en bonne santé et à déterminer la probabilité qu’elles développent cette maladie, explique M. Rudd.

Ne pas rejeter les idées alternatives

M. Vissel est d’accord pour dire que cela pourrait valoir la peine d’être poursuivi. « Dans le domaine de la maladie d’Alzheimer, on a eu tendance à rejeter les idées alternatives », dit-il. « Mais nous n’avons toujours pas de traitements efficaces, alors je pense qu’il est important de maintenir ces autres idées en vie et de les analyser correctement ».

Cette recherche a été publiée dans The Journal of Physiology.

Source : New Scientist
Crédit photo : Pixabay