aéliorer-la-photosynthèse-avec-une-bactérie
Des scientifiques ont mis au point une enzyme végétale clé et l’ont introduite dans la bactérie Escherichia coli, afin de créer un environnement expérimental optimal pour étudier comment accélérer la photosynthèse – un saint graal pour améliorer le rendement des cultures.

Une enzyme qui accélère la photosynthèse 

Les scientifiques savent que les rendements des cultures augmenteraient s’ils pouvaient accélérer le processus de photosynthèse, où les plantes convertissent le dioxyde de carbone (CO2), l’eau et la lumière en oxygène et finalement en saccharose, un sucre utilisé pour l’énergie et la construction de nouveaux tissus végétaux.
Les chercheurs se sont concentrés sur le Rubisco, une enzyme lente qui fixe le dioxyde de carbone, pour créer du saccharose. En plus du CO2, Rubisco catalyse parfois une réaction avec l’oxygène de l’air, et lorsqu’il le fait, il crée un sous-produit toxique et gaspille de l’énergie, rendant ainsi la photosynthèse inefficace.
« Vous aimeriez que Rubisco n’interagisse pas avec l’oxygène et qu’il fonctionne plus rapidement », a déclaré Maureen Hanson, professeur de biologie moléculaire végétale à Cornell.
Pour y parvenir, les chercheurs ont pris du Rubisco sur des plants de tabac et l’ont transformé en E. coli. Le tabac sert de plante modèle, dans cette recherche. « Nous pouvons maintenant faire des mutations, pour essayer d’améliorer cette enzyme et ensuite la tester dans E. coli », a déclaré Hanson.
L’avantage est que puisque les bactéries se reproduisent rapidement, les chercheurs peuvent tester Rubisco modifié dans E. coli et obtenir des résultats le lendemain. « Si vous introduisez un nouveau Rubisco dans une plante, vous devez attendre quelques mois » pour obtenir des résultats, a-t-elle dit.

Une très faible expression de cette enzyme

Les travaux initiaux d’un autre groupe qui a transformé le Rubisco du tabac en E. coli ont conduit à une très faible expression de cette enzyme. Dans les plantes, Rubisco est composé de huit grandes et huit petites sous-unités. Un seul gène code chaque grande sous-unité, mais de nombreux gènes codent chaque petite sous-unité. Le processus complexe d’assemblage de l’enzyme et la présence de multiples versions de l’enzyme dans les plantes, ont rendu très difficile l’expérimentation de Rubisco.
Sous la direction de Myat Lin, associée de recherche postdoctorale dans le laboratoire de Hanson et premier auteur de l’article, les chercheurs ont pu décomposer le processus, et exprimer un seul type de grande sous-unité et un seul type de petite sous-unité ensemble dans E. coli, pour comprendre les propriétés de cette enzyme. Ce faisant, ils ont obtenu une expression de cette enzyme dans E. coli qui correspondait à ce que l’on trouve dans les plantes.
Ils ont également découvert qu’une sous-unité de Rubisco présente dans les trichomes (petits poils sur les feuilles des plantes), fonctionnait plus rapidement que toutes les sous-unités présentes dans les cellules des feuilles.

La mettre dans une plante

« Nous avons maintenant la possibilité de concevoir de nouvelles versions de Rubisco végétal dans E. coli et découvrir si les propriétés d’une enzyme sont meilleures », a déclaré M. Hanson. « Ensuite, nous pouvons prendre cette enzyme améliorée et la mettre dans une plante. »
Cette recherche a été publiée dans Nature Plants.
Source : Cornell University
Crédit photo : Pixabay