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Les chercheurs du Technion – Institut de technologie d’Israël et de l’EMBL Hambourg, ont découvert les propriétés moléculaires remarquables d’un peptide antimicrobien provenant de la peau du crapaud australien. Cette découverte pourrait inspirer le développement de nouveaux médicaments synthétiques pour combattre les infections bactériennes.

Un peptide antimicrobien commutable

Les chercheurs ont résolu la structure moléculaire en 3D d’un peptide antibactérien nommé uperine 3.5, qui est sécrété sur la peau du crapaud australien (Uperoleia mjobergii) en tant que partie de son système immunitaire. Ils ont découvert que ce peptide s’auto-assemble en une structure fibreuse unique, qui, grâce à un mécanisme d’adaptation structurelle sophistiqué, peut changer de forme en présence de bactéries pour protéger le crapaud des infections. Ceci fournit des preuves uniques au niveau atomique expliquant un mécanisme de régulation d’un peptide antimicrobien.
Les fibrilles antibactériennes de la peau de ce crapaud ont une structure qui rappelle les fibrilles amyloïdes, des caractéristiques des maladies neurodégénératives, comme les maladies d’Alzheimer et de Parkinson. Bien que ces fibrilles amyloïdes soient considérées comme pathogènes depuis des décennies, on a récemment découvert que certaines d’entre elles peuvent être bénéfiques aux organismes qui les produisent, de l’homme aux microbes. Par exemple, certaines bactéries produisent de telles fibrilles pour combattre les cellules immunitaires humaines.
Ces résultats suggèrent que ce peptide antibactérien sécrété sur la peau du crapaud s’auto-assemble dans une configuration « dormante » sous la forme de fibrilles amyloïdes très stables, que les scientifiques décrivent comme une conformation croisée-β. Ces fibrilles servent de réservoir de molécules d’attaque potentielles qui peuvent être activées lorsque des bactéries sont présentes.
Une fois que ce peptide rencontre la membrane bactérienne, il modifie sa configuration moléculaire en une forme cross-α moins compacte, et se transforme en une arme mortelle. « C’est un mécanisme de protection sophistiqué de ce crapaud, induit par les bactéries attaquantes », explique le biologiste Meytal Landau, auteur principal de cette étude. « C’est un exemple unique de conception évolutive de structures supramoléculaires commutables pour contrôler l’activité ».

Pour de futures applications médicales

Ces peptides antimicrobiens se trouvent dans tous les règnes de la vie, et on suppose donc qu’ils sont couramment utilisés comme armes dans la nature, parfois efficaces pour tuer non seulement les bactéries, mais aussi les cellules cancéreuses. De plus, les propriétés uniques de type amyloïde de ce peptide antibactérien du crapaud, mettent en lumière les propriétés physiologiques potentielles des fibrilles amyloïdes associées aux troubles neurodégénératifs et systémiques.
Les chercheurs espèrent que leur découverte débouchera sur des applications médicales et technologiques, par exemple le développement de peptides antimicrobiens synthétiques qui ne seraient activés qu’en présence de bactéries. Les peptides synthétiques de ce type pourraient également servir de revêtement stable pour les dispositifs médicaux ou les implants, ou même dans les équipements industriels qui nécessitent des conditions stériles.
Cette recherche a été publiée dans PNAS.
Source : European Molecular Biology Laboratory
Crédit photo sur Unsplash : Drew Hays

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